Des scientifiques de l’Institut Pasteur ont mis à jour les endroits précis des cellules respiratoires où se fixe le coronavirus HKU1, permettant ainsi d’expliquer en détail le mécanisme d’infection mis en œuvre. Une découverte qui a permis d’en savoir plus sur les éventuelles autres espèces animales abritant ce virus mais également de développer de premiers anticorps bloquant l’infection.
Les lignes PROXIMA-1 et PROXIMA-2A de SOLEIL ont contribué à ces résultats.
La contribution de SOLEIL
Les scientifiques de l’Institut Pasteur ont analysé sur les lignes PROXIMA-1 et PROXIMA-2A de SOLEIL différents cristaux de complexes regroupant : la molécule réceptrice permettant à HKU1 de se fixer sur nos cellules, appelée TMPRSS2 (uniquement la partie reconnue par le virus), la partie de la spicule du virus qui se lie à cette protéine-récepteur, et des anticorps (nanobodies).
À partir des différents jeux de données de diffraction X collectés, trois structures cristallographiques ont été obtenues -accessibles dans la ProteinDataBank –grâce à des données collectées sur PROXIMA-1, qui ont permis d’aider à préciser, à l’échelle de l’atome, le site reconnu par la Spicule de HKU1 et les épitopes (régions d’interaction) du récepteur cellulaire sur lesquels se fixent les anticorps. Il s’agit des 3 structures présentées dans la publication du journal Cell portant sur ces travaux.
Retrouvez ici plus d’informations sur ces résultats des chercheurs de l’Institut Pasteur, qui ont été publiés dans le Journal Cell.
Figure 1 : Illustration de l'une des trois structures cristallines présentées dans la publication (code PDB 8S0M, https://www.rcsb.org/structure/8S0M)
À gauche : Représentation schématique du complexe entre une partie du récepteur cellulaire TMPRSS2 (en rose) et le domaine de liaison au récepteur de la protéine de spicule du coronavirus HKU1 (en violet).
À droite : Zoom sur la région d'interaction de ces deux protéines.