Biologie, santé

Une équipe suédoise donne des éclairages-clés grâce à une nouvelle structure 3D du transporteur de xylose XylE de E. coli, résolue à partir de données collectées sur PROXIMA1.

Les canaux ioniques pentamériques (5 sous-unités) sensibles à un ligand, ou pLGIC, constituent une vaste famille de récepteurs ionotropes, omniprésents dans le règne animal.

Les benzodiazépines comptent parmi les médicaments psychotropes les plus prescrits dans le monde pour traiter l’anxiété, l’insomnie, les convulsions, les spasmes... Ces molécules agissent en se fixant sur des sites spécifiques à l’extrémité de certains neurones et en modulant la transmission de l’influx nerveux. Afin de compléter les informations sur les mécanismes de régulation de cette transmission, un groupe de chercheurs européens a déterminé la structure 3D d’un récepteur neuronal lorsqu’il est lié à différentes molécules psychotropes.

Dans le cadre des recherches sur les protéines de fusion virales, les chercheurs de l’Unité de Virologie Structurale de l'Institut Pasteur, dirigée par Félix Rey, ont déterminé la première structure d'une protéine du virus de la rubéole. Il s’agit de la glycoprotéine d'enveloppe E1, responsable à la fois de la liaison du virus à un récepteur cellulaire et de la fusion membranaire du virus avec la cellule cible. La structure, résolue à 1.8 Å à partir de données collectées notamment sur la ligne PROXIMA 1, révèle l'ectodomaine de la protéine E1 dans sa forme post-fusion trimérique.

La maladie de Huntington est une maladie neurodégénérative caractérisée par la formation d’agrégats protéiques (inclusions) dans certaines régions cérébrales. La structure secondaire des protéines agrégées dans ces inclusions est encore inconnue, alors qu’elle est suspectée de jouer un rôle majeur dans la maladie. Des chercheurs de l’Université Paris Descartes/CNRS, en collaboration avec les scientifiques de la ligne SMIS, ont utilisé la microspectroscopie infrarouge par rayonnement synchrotron pour caractériser ces agrégats dans le cerveau de patients post-mortem.

Des chercheurs de l'Université de Liverpool ont révélé la structure cristalline d'une enzyme bactérienne, ce qui permettra de mieux comprendre la manière dont les électrons passent d'une protéine à une autre dans les organismes. Leurs résultats, obtenus notamment par des expériences de diffraction de rayons X sur la ligne de lumière PROXIMA 1, sont publiés dans la revue Nature.

Un microscope infrarouge, programmé au synchrotron SOLEIL, vient d’être installé dans le service d’Anatomie Pathologique de l’hôpital Paul Brousse (Hôpitaux Universitaires Paris-Sud, AP-HP). Il entrera en fonction cette semaine pour répondre aux besoins des activités de transplantation hépatique du service du professeur Denis Castaing. En 4 ans, les équipes associées de l’Inserm et de SOLEIL sont passées de l’idée à la phase d’application clinique.

L'ubiquitinylation des protéines joue, avec la phosphorylation, l'un des rôles les plus importants en régulation cellulaire. Des défaillances dans ces deux voies de signalisation sont impliquées dans les cancers et autres mécanismes pathologiques. Les résultats  décrits ici, fruit d’une collaboration entre des chercheurs des universités de Cambridge et Yale, montrent pour la première fois qu’une enzyme intervenant dans l’ubiquitinylation des protéines peut constituer une cible thérapeutique.

Sera-t-il bientôt possible de ne plus craindre le verdict de la balance après avoir mangé des frites ? Des chips croustillantes et savoureuses mais sans être grasses… le rêve ! Un rêve que l’équipe d’Olivier Vitrac, chercheur INRA à AgroParisTech sur le site de Massy, et les membres de la ligne DISCO font en sorte de concrétiser en tentant de mieux comprendre une étape cruciale de la friture, dont dépend la teneur finale en huile de l’aliment frit. Comment ?