La structure 3D de la protéine HAP2, impliquée dans ce mécanisme de fusion chez une algue unicellulaire, a été déterminée par diffraction des rayons X. Elle s’est révélée homologue de protéines de fusion virales.
Une partie des données de diffraction a été obtenue sur la ligne PROXIMA-1.
Ces travaux sont le fruit d'une collaboration entre l'Instittut Pasteur, le CNRS, l'Université Paris Descartes et des équipes américaines et allemandes.
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Figure : structure de la protéine HAP2 de l'algue verte Chlamydomonas reinhardtii. La double boucle projetée à la pointe du domaine II de HAP2 (domaine jaune) est responsable de son interaction directe avec la membrane de l'ovule. Des anticorps dirigés contre cette boucle de fusion de HAP2 sont capables de bloquer la fusion des gamètes de l'algue in vivo. ©Thomas Krey