PROXIMA-1

Les agrégats fer-soufre sont des cofacteurs omniprésents dans le Vivant. Constitués de fer et de soufre inorganiques ils sont essentiels au fonctionnement de protéines impliquées dans un grand nombre de fonctions : transport électronique dans les complexes de la chaîne respiratoire, photosynthèse, réponse à un stress oxydatif, apport en ions fer, réparation de l'ADN… Dans la plupart des protéines Fe-S, le ou les agrégat(s) se comporte(nt) comme un groupe de transfert électronique servant de médiateur aux réactions redox à un électron.

Une équipe suédoise donne des éclairages-clés grâce à une nouvelle structure 3D du transporteur de xylose XylE de E. coli, résolue à partir de données collectées sur PROXIMA1.

Les canaux ioniques pentamériques (5 sous-unités) sensibles à un ligand, ou pLGIC, constituent une vaste famille de récepteurs ionotropes, omniprésents dans le règne animal.

Les benzodiazépines comptent parmi les médicaments psychotropes les plus prescrits dans le monde pour traiter l’anxiété, l’insomnie, les convulsions, les spasmes... Ces molécules agissent en se fixant sur des sites spécifiques à l’extrémité de certains neurones et en modulant la transmission de l’influx nerveux. Afin de compléter les informations sur les mécanismes de régulation de cette transmission, un groupe de chercheurs européens a déterminé la structure 3D d’un récepteur neuronal lorsqu’il est lié à différentes molécules psychotropes.

Dans le cadre des recherches sur les protéines de fusion virales, les chercheurs de l’Unité de Virologie Structurale de l'Institut Pasteur, dirigée par Félix Rey, ont déterminé la première structure d'une protéine du virus de la rubéole. Il s’agit de la glycoprotéine d'enveloppe E1, responsable à la fois de la liaison du virus à un récepteur cellulaire et de la fusion membranaire du virus avec la cellule cible. La structure, résolue à 1.8 Å à partir de données collectées notamment sur la ligne PROXIMA 1, révèle l'ectodomaine de la protéine E1 dans sa forme post-fusion trimérique.

Des chercheurs de l'Université de Liverpool ont révélé la structure cristalline d'une enzyme bactérienne, ce qui permettra de mieux comprendre la manière dont les électrons passent d'une protéine à une autre dans les organismes. Leurs résultats, obtenus notamment par des expériences de diffraction de rayons X sur la ligne de lumière PROXIMA 1, sont publiés dans la revue Nature.

L'ubiquitinylation des protéines joue, avec la phosphorylation, l'un des rôles les plus importants en régulation cellulaire. Des défaillances dans ces deux voies de signalisation sont impliquées dans les cancers et autres mécanismes pathologiques. Les résultats  décrits ici, fruit d’une collaboration entre des chercheurs des universités de Cambridge et Yale, montrent pour la première fois qu’une enzyme intervenant dans l’ubiquitinylation des protéines peut constituer une cible thérapeutique.